Original article

Comparison of the digestion of caseins and whey proteins in equine, bovine, caprine and human milks by human gastrointestinal enzymes

马奶、牛奶、山羊奶和人奶中酪蛋白和乳清蛋白在人胃肠道中消化性的比较

Comparaison de la digestion des caséines et des protéines de lactosérum du lait équin, bovin, caprin et humain par les enzymes gastro-intestinales humaines

¹ Department of Chemistry, Biotechnology and Food Science, Norwegian University of Life Sciences, Aas, Norway
² Department of Nutrition, University of Oslo, Blindern, Oslo, Norway
³ Oestfold Hospital Trust, Fredrikstad, Norway

^* Corresponding author (通讯作者): gerd.vegarud@umb.no

Received: 11 May 2009
Revised: 1 February 2010
Accepted: 1 February 2010

Abstract

The aim of this study was to compare the digestion of milk proteins from different species using an in vitro gastrointestinal model. Raw and heated milks from bovine, caprine, human and equine species were digested by human digestive enzymes. Digestion was performed in two 30-min sequential steps by digestive juices from the stomach (pH 2.5/37 °C) and from the duodenum (pH 8.0/37 °C). The degradation patterns of the milk proteins were visualized by SDS-PAGE and quantified using the ImageQuant program. Caseins in the equine milk were rapidly digested by the gastric juice in contrast to the caseins from the other species. During the subsequent digestion by the duodenal juice most of the caseins from all species were degraded within 5 min, and within 30 min only traces of caseins were detected. The mean casein micellar size varied between species in the range of 146.0–311.5 nm (equine > caprine > bovine > human). The α-lactalbumin from all species appeared to be very resistant to both gastric and duodenal digestions. A similar trend was shown for β-lactoglobulin from bovine and caprine milks, of which ~ 60% intact protein remained, while only 25% remained intact in equine milk after total digestion. Equine milk contained a high amount of lysozyme, of which 60% remained intact in the present study. In heated milks from all species, only α-lactalbumin degradation increased approximately 12–20% in comparison to the raw milk. This study shows that equine milk with fast digestible proteins could be considered as a replacement for bovine milk in the diet of people with special needs, such as infants and the elderly.

摘要

本研究体外模拟了人胃肠道酶系对不同来源乳蛋白的消化性。对比了人胃肠道酶系对生鲜和热处理的牛奶、山羊奶、马奶及人奶的消化能力。所有乳样品按照先后顺序分别在胃消化液 (pH 2.5/37 °C) 和十二指肠液 (pH 8.0/37 °C) 中消化 30 min。采用 SDS-PAGE 分析乳蛋白的水解液。在所有乳样中，胃液对马奶的消化速度最快，而在十二指肠液中，5 min 内所有乳源的大多数乳样品基本上被降解，而 30 min 后在肠中只有少量的酪蛋白被检出。各种乳的酪蛋白胶束平均尺寸的变化范围在 146.0 ~ 311.5 nm，是按照马奶>山羊奶>牛奶>人奶的顺序变化。所有乳源的α-乳白蛋白都具有较强的耐胃液和十二指肠液的消化作用。牛奶和山羊奶的β-乳球蛋白也具有较强的耐消化作用，经过胃肠道后 60% 的 β-乳球蛋白被完整地保留下来，但是马奶经过整个消化系统后只有 25% 完整的 β-乳球蛋白。马奶中溶菌酶的含量很高，经过消化系统后 60% 的溶菌酶没有受到破坏。与生鲜乳比较，所有热处理的乳样中，只有α-乳白蛋白的降解率增加了12 ~ 20%。本研究证明了马奶是一种快速消化蛋白，有可能替代牛奶应用在老人和婴儿食品中。

Résumé

Le but de cette étude était de comparer la digestion des protéines laitières provenant de différentes espèces en utilisant un modèle gastro-intestinal in vitro. Des laits crus et traités thermiquement des espèces bovines, caprines, équines et humaines ont été digérés par des enzymes digestives humaines. La digestion a été réalisée au cours de deux étapes séquentielles de 30 min par des sucs digestifs gastriques (pH 2,5/37 °C) et duodénaux (pH 8,0/37 °C). Les profils de dégradation des protéines laitières ont été visualisés par SDS-PAGE et quantifiés à l’aide du programme ImageQuant. Les caséines du lait équin étaient rapidement digérées par le suc gastrique contrairement aux caséines des autres espèces. Au cours de la digestion suivante par le suc duodénal, la plupart des caséines de toutes les espèces étaient dégradées en 5 min, et après 30 min seules des traces des caséines étaient détectées. La taille moyenne des micelles de caséines variait de 146,0 à 311,5 nm selon les espèces (équin > caprin > bovin > humain). L’α-lactalbumine de toutes les espèces apparaissait être très résistante à la fois à la digestion gastrique et duodénale. Une tendance similaire était observée pour la β-lactoglobuline du lait bovin et caprin dont 60 % des protéines restaient intactes, contre seulement 25 % pour le lait équin après digestion totale. Le lait équin contenait une grande quantité de lysozyme dont 60 % demeurait intact dans cette étude. Dans les laits traités thermiquement de toutes les espèces, seule la dégradation de l’α-lactalbumine augmentait de 12 à 20 % environ par rapport au lait cru. Cette étude montre que les laits équins avec leurs protéines rapidement digestibles pourraient être pris en compte comme substitut du lait bovin dans l’alimentation de populations avec des besoins spécifiques, comme les très jeunes enfants et les personnes âgées.